Cinética de Michaelis-Menten
Em bioquímica, a cinética de Michaelis-Menten é um dos modelos mais conhecidos da cinética enzimática. O modelo leva esse nome em homenagem a Leonor Michaelis e Maud Menten. Ele tem a forma de uma equação que descreve a taxa de reações enzimáticas, relacionando taxa de reação a , a concentração de um substrato . A sua fórmula é dada pela equação de Michaelis-Menten:
Imagem: Matt y Yikrazuul. Versión en español de Alejandro Porto. · BY-SA · Openverse
Os valores dos parâmetros variam amplamente entre as enzimas: A constante k cat / K M {\displaystyle k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {M} }} (eficiência catalítica) é uma medida da eficiência com que uma enzima converte um substrato em produto. As enzimas com difusão limitada, como a fumarase, funcionam no limite superior teórico de 108 – 1010 M−1s−1, limitadas pela difusão do substrato no centro ativo. A cinética de Michaelis–Menten também foi aplicada a uma variedade de esferas fora das reações bioquímicas, incluindo depuração alveolar de poeiras, o agrumento de riqueza de espécies, depuração do álcool no sangue, a relação fotossíntese-irradiância e infecção bacteriana por fagos. A equação também pode ser usada para descrever a relação entre a condutividade do canal iônico e a concentração do ligante.
