Complexo de Golgi

Imagem: Camila Bastos · BY-SA · Openverse

Devido ao seu tamanho relativamente grande, o Complexo de Golgi foi uma das primeiras organelas celulares a ser descrita e observada em detalhes. A estrutura foi descoberta em 1898 pelo médico italiano Camillo Golgi, durante uma investigação sobre o sistema nervoso1. Inicialmente, logo após observar a estrutura em seu microscópio, ele a chamou de aparelho reticular interno. A organela foi então rebatizada em sua homenagem não muito tempo após o anúncio de sua descoberta, sendo que Camillo Golgi ganhou o prêmio Nobel junto com Santiago Ramón y Cajal devido ao reconhecimento do trabalho de ambos na pesquisa e descoberta da estrutura do sistema nervoso2. No entanto, algumas dúvidas sobre essa primeira descrição foram levantadas, argumentando-se que a aparência da estrutura era, na verdade, apenas uma ilusão de ótica criada pela técnica de observação utilizada por Golgi. Com o desenvolvimento de microscópios modernos, no caso o eletrônico, no século XX, especificamente no ano de 1954 , a descoberta foi confirmada3, 4.

Por ser seletivamente visualizado com impregnação de prata, o aparelho de Golgi foi uma das primeiras organelas descritas pelos primeiros microscopistas ópticos, sendo Golgi e Cajal os primeiros responsáveis por descrever pela primeira vez essa organela. Ela consiste em uma coleção de compartimentos achatados definidos por membrana, chamados de cisternas, que juntas se assemelham à forma de uma pilha. Em células animais, conexões tubulares entre cisternas correspondentes ligam muitas pilhas, formando, assim, um único complexo que costuma estar localizado próximo ao núcleo celular e junto ao centrossomo. Essa localização depende dos microtúbulos. Se os microtúbulos forem experimentalmente despolimerizados, o aparelho de Golgi reorganiza-se em pilhas individuais que são encontradas espalhadas pelo citoplasma, adjacentes aos sítios de saída do Retículo Endoplasmático. Quanto maior for a necessidade de produção e secreção de compostos celulares e extracelulares, maior será o volume do aparato de Golgi presente na célula, estando localizado mais perto da região do núcleo celular como, por exemplo, nos hepatócitos, nos neurônios e nas células glandulares em geral.

Síntese de polissacarídeos: Alguns polissacarídeos são sintetizados pelo complexo de Golgi. Nos vegetais, após a mitose, faz-se necessário a criação da lamela média para que haja separação das duas células. Essa lamela é criada a partir da secreção de pectina, que, junto à hemicelulose, são polissacarídeos sintetizados pelo Golgi. Esses polissacarídeos,em conjunto com outros componentes, formam a parede celular dos vegetais. Nos animais, a relação entre Golgi e polissacarídeos se dá pela síntese de glicosaminoglicanas, que atuam como anticoagulantes. Glicosilação: aparelho de Golgi confere à glicosilação O-ligada mais forte de todas as mucinas, as glicoproteínas das secreções de muco, e das proteínas-núcleo de proteoglicanos, as quais são nele modificadas para produzir proteoglicanos. Esse processo envolve a polimerização de uma ou de mais cadeias de glicosaminoglicanos por intermédio de uma ligação de xilose sobre serinas da proteína-núcleo. Muitos proteoglicanos são secretados e se tornam componentes da matriz extracelular, enquanto outros permanecem ancorados à membrana plasmática. Outros, ainda, formam um componente principal de materiais viscosos, como o muco secretado para formar um revestimento protetor sobre muitos epitélios. Os açúcares incorporados em glicosaminoglicanos são fortemente sulfatados no aparelho de Golgi logo após a produção desses polímeros, somando-se, assim, uma porção significativa da sua característica carga amplamente negativa. Alguns resíduos de tirosina das proteínas também se tornam sulfatados logo após a sua saída do aparelho de Golgi.

O complexo de Golgi consiste em um conjunto de compartimentos achatados definidos por membranas, chamados de cisternas, que são descontínuas, ou seja, se comunicam diretamente. Esse conjunto se assemelha a uma pilha de pratos, sendo que cada uma dessas pilhas de Golgi contém, geralmente, 4 a 6 cisternas, embora alguns flagelados unicelulares possam ter mais de 20. Em células animais, localiza-se próximo ao núcleo e ao centrossomo e adjacente ao retículo endoplasmático. Já na maioria das células vegetais, encontram-se centenas de pilhas independentes espalhadas nas adjacências do retículo endoplasmático. Essa organização depende dos microtúbulos, em caso de despolimerização o aparelho de Golgi é disperso em várias pilhas. Cada pilha de Golgi possui uma face cis e uma face trans. A face cis corresponde à face de entrada das vesículas provenientes do retículo com proteínas e lipídeos a serem processados, enquanto a face trans corresponde à face de saída das vesículas, com destino à superfície celular ou a outros compartimentos. Ambas as faces estão associadas a compartimentos compostos de uma rede de estruturas tubulares e de cisternas: a rede cis de Golgi (CGN, Cis Golgi Network) e a rede trans de Golgi (TGN, Trans Golgi Network). Entre essas redes há uma série de cisternas que compõem a pilha, sendo que cada uma tem uma composição enzimática diferente e, portanto, funções diferentes. Portanto, o complexo de Golgi normalmente é constituído de uma configuração mínima formada por:

As vesículas transportadoras se formam a partir de locais específicos das membranas constituintes da célula, brotando na forma vesículas revestidas por proteínas. Antes da vesícula se fusionar ao alvo, o revestimento é descartado, a fim de que as membranas entrem em contato e se fundam. Existem 3 grupos principais de proteínas de revestimento que são mais estudadas: clatrina, COP I e COP II. As vesículas revestidas por clatrina estão mais ligadas ao transporte entre o aparato de golgi e a membrana plasmática e as proteínas COP I e COP II estão mais relacionadas ao transporte entre o Retículo endoplasmático e o Complexo de Golgi (as vesículas revestidas por COPI brotam do Golgi, e as vesículas revestidas por COPII brotam do Retículo), mas é importante ressaltar que a variedade de vesículas transportadoras não se restringem a esses exemplos principais . A clatrina é formada por 3 cadeias polipeptídicas grandes e 3 pequenas, unidas formando uma estrutura de “3 pernas” que por meio de uma força mecânica e da ajuda de proteínas de curvatura da membrana (domínios BAR- promovem interações eletrostáticas com grupos da cabeça do lipídio de membrana e ajudam na formação do pescoço da vesícula que está brotando) promove-se o dobramento da membrana em direção ao citosol. A formação de vesículas mediada por clatrina depende da atuação de uma outra proteína chamada de adaptina, uma proteína adaptadora que medeia a ligação entre a clatrina e a vesícula ,sendo assim a clatrina não entra em contato direto com a vesícula . As proteínas adaptadoras , nesse contexto , ajudam a selecionar tanto moléculas de membrana quanto moléculas solúveis que vão para dentro da vesícula , além de serem específicas para receptores transmembrana que capturam as moléculas solúveis a serem transportadas nas vesículas ( receptores de carga ) .

O comprometimento de etapas específicas do transporte entre o retículo endoplasmático, o complexo de Golgi, o sistema endossomo-lisossomo e a membrana plasmática podem ter consequências dramáticas para a célula, e defeitos crescentes na maquinaria molecular que regula o tráfico de vesículas vêm sendo relacionados a doenças hereditárias. Durante o trânsito através do complexo de Golgi, modificações são feitas na maioria das proteínas, incluindo mudanças no seu perfil de glicosilação, sulfatação e fosforilação.Deste modo, caso a homeostase do complexo de Golgi seja perturbada, é provável que sua função seja afetada, o que pode ter como resultado final doenças. Falhas no processo de glicosilação podem resultar no enovelamento incorreto de proteínas, na impossibilidade de reconhecimento de células, na instabilidade ou na falta de variabilidade proteica, em problemas na adesão celular e em problemas estruturais na membrana celular, além de tornar o organismo potencialmente mais suscetível a infecções bacterianas. Assim, diversos processos celulares que dependem da estabilidade das proteínas e da comunicação intra e intercelular podem ser afetados. As doenças decorrentes de falhas na glicosilação podem se desde musculares até multissistêmicas.